原子力显微镜（AFM）是一种揭示生物结构和性能的有力工具，具有比传统电子显微镜更高的放大倍数和极高的分辨率。能够对从分子到原子尺度的结构进行三维的成像及测量，并且可以在生理条件下实时的进行，甚至能够对生物样品进行纳米操纵。原子力显微镜已经被广泛的应用在生物领域的各个方面，比如生物样品的形态结构，动态观察，力学特性，纳米操纵等。
     原子力显微镜因其具有光学显微镜所没有的高分辨率，而且又没有扫描电子显微镜的严格制样要求，目前已被广泛地应用于细胞、蛋白质、核酸等生物形态结构的研究中。目前生物学家已经利用原子力显微镜研究活细胞或者是固定的细胞，像红细胞、白细胞、心肌细胞、上皮细胞、神经胶质细胞等，并获得了丰富的信息。对于单个细胞而言，AFM不但可以提供长，宽，高等形态方面的信息，而且能够满足人们对膜上的离子通道，丝状伪足，细胞间连接等细微结构研究的要求，甚至可以清晰地观察到膜本身的骨架结构。这些对于进一步研究细胞表面及表面以下结构相互作用很有启发性。
     原子力显微镜还可以观察蛋白质的细微结构,测算复合物中蛋白质的大小。最早用AFM研究的膜蛋白是halobacteriumhalobim的紫膜上的视紫红蛋白,得到视紫红蛋白在膜上呈二维的六角形排列。AFM还比较成功地观察了肌动蛋白、血纤维蛋白原、胶元蛋白、免疫球蛋白等游离蛋白质分子。随着探针技术的不断改进,观测到了肌动蛋白分子的螺旋构造。现今用轻敲模式，不仅观测到70nm长的D带区，而且区内的亚结构也能观察。通过AFM对肌动蛋白聚合，解聚，破裂，弹性系数变化等过程的观察，进一步证实肌动蛋白的网络结构对于活细胞的稳定性起决定作用。
    近年来，AFM也对一些特殊的DNA分子，比如DNA与蛋白质的复合物(染色质2染色体)进行研究，取得了许多有价值的结果。AFM观察到自然状态下的染色质纤维及重组的染色质纤维,得到了核小体中心颗粒精细结构的图象,图象显示核小体呈Z形排列,相邻颗粒中心距离恰好为11nm。通过染色质纤维的AFM成象及纤维结构参数的定量分析,认识到只有在组蛋白存在时,DNA才能甲基化,诱导染色质纤维结构改变。由于在生理条件下，利用AFM观察到的图象更加逼真地反映出生物的形态特征，所以原子力显微镜在生物的形态观察方面优于其它显微镜。